Alle prese con la glicosilazione

group of students working at the laboratoryMolti organismi presentano proteine modificate per il trasporto dei carboidrati, presentanti una molecola di N-acetilglucosammina legata all’ossigeno(O-GlcNAc). Questo processo, regolato da enzimi che possono aggiungere o rimuovere molecole di O-GlcNAc (acetilglucosamminidasi (OGA) e acetilglucosammina trasferasi (OGT)), favorisce una corretta funzione delle proteine.
Un’alterazione dei livelli di O-GlcNAc all’interno della cellula è stato associato a varie malattie, e gli scienziati hanno ipotizzato il possibile coinvolgimento di patogeni in questo processo disregolatorio. È infatti noto che i batteri possono iniettare i cosiddetti fattori di virulenza nelle cellule ospiti per alterare la normale funzione delle proteine e che alcuni batteri possono glicosilare le proprie proteine.
I ricercatori del progetto SUGABACT (The role of O-GlcNAc in bacterial signal transduction and virulence), finanziato dall’UE, hanno quindi cercato di individuare i batteri che contengono OGA e OGT. Utilizzando database di sequenze i ricercatori hanno identificato otto batteri che contengono entrambi gli enzimi.
Uno dei batteri identificati è un termofilo, cioè prospera a temperature elevate. I ricercatori hanno confermato che questo organismo glicosila alcune delle proprie proteine e hanno clonato ed espresso 5 dei 18 candidati O-GlcNAc-modificati.
Svelando il ruolo della glicosilazione delle proteine nei batteri, il team di SUGABACT spera di comprendere meglio il processo in altri organismi superiori. La ricerca potrebbe inoltre aprire strade terapeutiche contro batteri che potrebbero usare la glicosilazione per alterare la normale funzione delle proteine nei propri ospiti.
http://cordis.europa.eu/result/rcn/91973_it.html

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