Interazione fra la proteina C99 e le membrane cellulari

Old woman and yung doctorPoco ancora si sa circa l’evoluzione e le caratteristiche della proteina amiloide, coinvolta nella genesi di patologie neurodegenerative quali il morbo di Alzheimer. In particolare, un certo interesse sta destando il modo in cui essa interagisce con le membrane cellulari, per mezzo del residuo transmembrana carbossi terminale noto come C99. Per chiarire questo importante punto, il gruppo di ricerca guidato da Sanders ha effettuato una serie di studi con l’aiuto di tecniche NMR e di doppi strati micellari di diversa composizione, interagenti col suddetto frammento C99. I doppi strati testati sono del tutto originali, basati su fosfatidilcolina e sfingomielina, in grado a giudizio degli autori di simulare discretamente l’ambiente cellulare. In tutte le condizioni investigate, l’arrangiamento di alcuni residui di C99 rispetto al doppio strato risulta molto simile, ma la lunghezza del frammento che rimane esterno alla membrana (ossia non conglobato in esso) è molto diverso nei vari casi, rendendo di volta in volta possibile o meno il taglio ad opera della γ-secretasi, evento specifico nella formazione del frammento di amiloide manifestamente neurotossico. Queste informazioni possono forse aiutare a gettare un po’ di luce sulla genesi del morbo di Alzheimer, anche se ridurre la complessità di una simile patologia a eziologia multifattoriale all’interazione in vitro fra una proteina e un doppio strato lipidico più o meno biomimetico sembra francamente eccessivo.
Y. Song, K. F. Mittendorf, Z. Lu, C. R. Sanders. Impact of Bilayer Lipid Composition on the Structure and Topology of the Transmembrane Amyloid Precursor C99 Protein. Journal of the American Chemical Society, 136 (11):4093–4096 (2014)

di D.Merli

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